Aminokyseliny

Aminokyseliny a proteíny sú medziprodukty prechodu z minerálneho sveta do živej hmoty.
Ako naznačuje ich názov, aminokyseliny sú bifunkčné organické látky: pozostávajú z amínovej funkcie (-NH2) a karboxylovej funkcie (-COOH); môžu byť α, β, γ, atď., V závislosti od polohy obsadenej aminoskupinou vzhľadom na karboxyskupinu:

Biologicky dôležitými aminokyselinami sú všetky α-aminokyseliny.
Proteínové štruktúry sú tvorené dvadsiatimi aminokyselinami.
Ako je zrejmé z generických štruktúr uvedených vyššie, všetky aminokyseliny majú spoločnú časť a inú časť, ktorá ich charakterizuje (reprezentované genericky s R).

Z dvadsiatich aminokyselín je devätnásť opticky aktívnych (odkláňajú rovinu polarizovaného svetla).
Väčšina aminokyselín má iba jednu aminoskupinu a jeden karboxyl, preto sa im hovorí neutrálne aminokyseliny; nazývajú sa tie, ktoré majú extra karboxyl kyslé aminokyseliny zatiaľ čo tí s extra aminoskupinou sú zásadité aminokyseliny.
Aminokyseliny sú kryštalické tuhé látky a majú dobrú rozpustnosť vo vode.

Nedostatok niektorých aminokyselín v strave spôsobuje vážne zmeny vo vývoji; v skutočnosti ľudský organizmus nie je schopný syntetizovať niektoré aminokyseliny, ktoré sa presne nazývajú esenciálne (musia byť zavedené do stravy), zatiaľ čo sám dokáže produkovať iba niektoré (neesenciálne) aminokyseliny.

Jednou z chorôb spôsobených nedostatkom esenciálnych aminokyselín je choroba známa pod menom kwashiorkor (slovo pochádzajúce z afrického dialektu, ktoré v preklade znamená „prvý a druhý“); táto choroba postihuje prvorodeného, ​​ale po narodení druhého dieťaťa, pretože prvému dieťaťu chýba materské mlieko, ktoré obsahuje správne zásoby bielkovín. Táto choroba je preto rozšírená medzi podvyživenou populáciou a zahŕňa hnačku, nedostatok chuti do jedla, čo vedie k postupnému oslabovaniu organizmu.

Ako už bolo uvedené, prírodné aminokyseliny, s výnimkou glycínu (je to a-aminokyselina s vodíkom namiesto skupiny R a je najmenšia z dvadsiatich), majú optickú aktivitu vďaka prítomnosti aspoň jednej asymetrickej uhlík. V prírodných aminokyselinách patrí absolútna konfigurácia asymetrického uhlíka, na ktorý sú naviazané iba aminoskupiny a karboxylové skupiny, do radu L;

D-aminokyseliny sa nikdy nestanú súčasťou štruktúry proteínu.
Pamätáme si, že:

DNA ---- transkripcia → m-RNA ---- translácia → proteín

Transkripcia je schopná kódovať ako L-aminokyseliny; D-aminokyseliny môžu byť obsiahnuté v neproteínových štruktúrach (napr. Vo výstelke baktérií: v baktériách neexistuje „genetická informácia o tom, že by D-aminokyseliny mali ochrannú úlohu, existuje však“ genetická informácia pre enzýmy ktoré sa zaoberajú stenou bakteriálnej výstelky).
Vráťme sa k aminokyselinám: odlišná štruktúra skupiny R definuje jednotlivé charakteristiky každej aminokyseliny a osobitne prispieva k vlastnostiam bielkovín.
Preto sa uvažovalo o rozdelení aminokyselín na základe povahy skupiny R:

Polárne, ale nenabité aminokyseliny:

Glycín (R = H-)
Serín (R = HO-CH2-)
Treonín

zásadný

Treonín má dve centrá symetrie: v prírode existuje iba 2S, 3R treonín.
Treonín je esenciálna aminokyselina (nesmie sa zamieňať s nenahraditeľnou: všetky aminokyseliny sú esenciálne), preto by ste ich mali prijímať spoločne s diétou, tj. Jesť potraviny, ktoré ju obsahujú, pretože, ako už bolo spomenuté, genetické dedičstvo nie je prítomné v bunky ľudských bytostí. schopné produkovať túto aminokyselinu (toto dedičstvo je prítomné v mnohých rastlinách a lesníkoch).

Hydroxylová skupina serínu a treonínu môže byť esterifikovaná fosforylovou skupinou (získanie fosfoserínu a fosfotreonínu), tento proces sa nazýva fosforylácia; fosforylácia sa v prírode používa na preklad signálov medzi vnútornou a vonkajšou stranou bunky.

Cysteín (R = HS-CH2-)

Sulfhydryl cysteínu je ľahšie protonizovateľný ako hydroxyl serínu: síra a kyslík patria do šiestej skupiny, ale síra je ľahšie oxidovateľná, pretože má väčšie rozmery.

Tyrozín [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = di-substituovaný benzénový kruh
Rovnako ako pre serín a treonín je možné hydroxylovú skupinu esterifikovať (fosforylovať).

Asparagín (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamín (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Nepolárne aminokyseliny

majú hydrofóbne vedľajšie skupiny; v rámci tejto triedy rozlišujeme:

Alifatika:

Alanín (R = CH3-)
Valín (R = (CH3) 2-CH-) esenciálny
Leucín (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esenciálny

Izoleucín (R =

) nevyhnutné

Metionín (R = CH3-S-CH2-CH2-) esenciálny

Bunkové membrány sú tvorené lipidovou dvojvrstvou s proteínmi ukotvenými vďaka ich hydrofóbnemu charakteru, preto obsahujú alanín, valín, izoleucín a leucín. Methionín je naopak aminokyselina takmer vždy prítomná v malých množstvách (asi 1%).

Prolín

Aromatické:

Fenylalanín (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: esenciálny monosubstituovaný benzén

Tryptofán (R =

zásadný

Tieto dve aminokyseliny, ktoré sú aromatické, absorbujú v blízkosti ultrafialového žiarenia (asi 300 nm); preto je možné využiť techniku ​​UV spektrofotometrie na stanovenie koncentrácie známeho proteínu, ktorý obsahuje tieto aminokyseliny.

Nabité aminokyseliny

Na druhej strane sú rozdelené na:

Kyslé aminokyseliny (s polárnymi zvyškami s negatívnym nábojom pri pH 7) sú také, pretože sú schopné poskytnúť pozitívny náboj H +:

Kyselina asparágová

Kyselina glutámová (R =

)

Tieto aminokyseliny pochádzajú z asparagínu a glutamínu; všetky štyri existujú v prírode, a to znamená, že c "je konkrétna informácia pre každého z nich, to znamená c" je triplet bázy v DNA, ktorý kóduje každý z nich.

Zásadité aminokyseliny (majúce polárne zvyšky s pozitívnym nábojom pri pH 7) sú také, pretože sú schopné prijať kladný náboj H +:

Lyzín (R =

) nevyhnutné

Arginín (R =

)

Histidín (R =

)

Existujú proteíny, v ktorých sú vo vedľajších reťazcoch deriváty aminokyselín: napríklad môže byť prítomný fosfoserín (neexistuje žiadna genetická informácia, ktorá by kódovala fosfoserín, iba serín); fosfoserín je modifikácia posttranslačné: po syntéze bielkovín

DNA ---- transkripcia → m-RNA ---- translácia → proteín

takéto posttranslačné modifikácie môžu nastať na bočných reťazcoch proteínu.